Psb A (D1)

Этот консервативный белок реакционного центра имеет молекулярную массу около 38 kDa. Считается, что подобно L-субъединице реакционного центра пурпурных бактерий он имеет 5 трансмембранных спиралей (I-V) и две поверхностных спирали между III и IV (на поверхности мембраны, обращенной в люмен) и между IV и V (на поверхности мембраны, обращенной в строму). В D1 белках высших растений трионин, расположенный на N- конце, может обратимо фосфорилироваться (Michel et al. 1988). Это свойство отсутствует у водорослей и циановых бактерий.

Белок D1 связывает большинство кофакторов, принимающих участие в электронном транспорте ФС 2: тирозин Tyr161 (YZ); хлорофилл реакционного центра P680, возможно через His198; феофитин Phe, возможно через Tyr126, Tyr147, Ala150 и Glu130; хинон QB посредством взаимодействия с Tyr254, Phe255, Gly256; включенный в водоразлагающий комплекс Mn кластер, возможно через Asp170, Glu189, Gln165, Ala344, His109, His332 и His377; негемовое железо, возможно через His215 и His272 (Debus 1992, Michel и Deisenhofer 1988).

Белок D1 ресинтезируется быстрее, чем любой другой белок фотосинтетической мембраны (Mattoo et al. 1984). Это свойство белка D1 связано с подверженностью ФС фотоидуцированным повреждениям. Повреждения влекут за собой фотоингибирование и падение эффективности фотосинтеза. Большая скорость ресинтеза D1 позволяет быстро восстанавливать повреждения. Деградация, синтез и встраивание белка D1 в комплекс представляет собой важнейший аспект функционирования ФС2. (Andersson and Aro 1997, Aro et al. 1993).



Наверх: Реакционный центр ФС II

© 2004-2006 Кафедра биофизики Биологического факультета МГУ им. М.В. Ломоносова
О системе