Ферредоксин

Ферредоксин – это маленький растворимый белок (11 кДа), содержащий [2Fe-2S] кластер как простетическую группу. Аминокислотные последовательности известны для многих видов ферредоксинов. Рентгеноструктурный анализ, выполненный для четырех бактериальных ферредоксинов и одного ферредоксина из высших растений, показал, что их структуры очень схожи. В структуре присутствуют четыре молекулярные цепочки β-слоёв, две α-спирали и спиральный изгиб на карбоксильном конце (Knaff 1996). В этих ферредоксинах [2Fe-2S] кластер находится у внешней границы молекулы в петле, простирающейся на 9Å от основной части белка. Эта кластер-связывающая петля стабилизирована большим числом электростатических взаимодействий. В молекуле ферредоксина распределение заряженных остатков ассиметрично. Две области отрицательного поверхностного потенциала окружают [2Fe-2S] кластер. Дипольный момент 377 Дебай был вычислен для окисленной формы ферредоксина. Отрицательный конец вектора дипольного момента лежит около железосерного кластера примерно между двумя отрицательно заряженными областями. Было предположено, что отрицательный конец этого сильного диполя играет ключевую роль при ориентации молекулы ферредоксина на начальных ступенях докинга.

Комплекс PSI/Fd цианобактерий был исследован методом электронной микроскопии, совмещенной с анализом изображения отдельной частицы. Было найдено, что сайт связывания ферредоксина находится на стромальной части ФС1 в непосредственной близости от выступа, формируемого тремя субъединицами Psa C, Psa D и Psa E. Эти наблюдения совпадают с выводами, сделанными при анализе структуры ФС1 (Мокроносов and Гавриленко 1992; Fromme, Jordan et al. 2001). Методом дифференцциального анализа Фурье было найдено, что ферредоксин в комплексе PSI/Fd (шпинат) находится на вершине стромального выступа и и взаимодействует с субъединицами Psa C и Psa E. Это наблюдение было подтверждено методом измерения электрических потенциалов методом Kelvin force probe microscopy. В комплексе ФС1 и Фд из шпината минимальное расстояние между центрами FB и [2Fe-2S] составляет 11Å.




Наверх: Строма

© 2004-2006 Кафедра биофизики Биологического факультета МГУ им. М.В. Ломоносова
О системе